Konkurenčná inhibícia - metabolizmus - online kurzy
Optimálna interakcia enzýmu a substrátu umožňuje čo najrýchlejšiu premenu substrátu.
Ak je k dispozícii maximálna koncentrácia substrátu (rozsah nasýtenia kinetiky Michaelis-Menten), je možné určiť číslo obratu. Číslo obratu popisuje počet molekúl substrátu, ktoré sa prevedú za jednotku času.
Enzým karboanhydráza dokáže konvertovať 600 000 substrátov za sekundu, zatiaľ čo lyzozým dokáže konvertovať iba 30 molekúl substrátu za minútu. Hodnoty KM a vmax, ako aj počet obrátok sú špecifické pre enzým a substrát.
Ak dôjde k narušeniu optimálnej interakcie, hovorí sa o inhibícii enzýmov. Tu je aktivita enzýmu negatívne ovplyvnená inhibítorom (inhibítorom). Inhibícia enzýmu môže byť reverzibilná alebo ireverzibilná. Proces tejto inhibície možno opísať nasledovne:
- Molekula inhibítora je veľmi podobná štruktúre enzýmového substrátu (= analóg substrátu)
- Inhibítor sa viaže v aktívnom centre!
- Analóg substrátu (= inhibítor) nemôže byť konvertovaný enzýmom, a tým inhibuje pôsobenie enzýmu
- Substrát a inhibítor sa nemôžu naviazať na enzým súčasne, pretože oba zaujímajú v enzýme rovnakú pozíciu (aktívne centrum). Nastáva konkurencia medzi skutočným substrátom a inhibítorom.
- Inhibítor sa vytesní pridaním veľkého množstva substrátu!
príklad
Alkohol dehydrogenáza (ADH) štiepi etanol a vytvára pyruvát, ktorý sa teraz môže používať v metabolizme, napríklad na výrobu energie. Alkoholy, ako je metanol, sa tiež viažu na ADH. Metanol sa premieňa na formaldehyd, čo vedie k otravám v tele. Konkurenčný inhibítor metanol sa vytláča podaním etanolu (skutočného substrátu), ktorý zabraňuje otrave.
Ako vyzerá konkurenčná inhibícia graficky?
Ako je opísané v Michaelis-Menten Kinetics, rýchlosť enzýmu závisí od koncentrácie substrátu.
Čím viac substrátu je, tým rýchlejšie dané množstvo enzýmu pracuje. Aktivita enzýmu sa zvyšuje až do maximálnej rýchlosti (vmax) špecifickej pre každý enzým a každý substrát. Dosiahne sa takzvaná saturácia (graf zodpovedá saturačnej krivke). Všetky aktívne centrá sú obsadené substrátom. Až po prevedení tohto substrátu môže byť nasledujúca molekula substrátu absorbovaná a prevedená.
Ako vyzerá inhibícia enzýmov v grafe? Na nasledujúcich obrázkoch je neinhibovaná reakcia vždy znázornená MODROU, reakcia s inhibítorom ČERVENÁ.
Inhibítor je veľmi podobný štruktúre substrátu. Substrát aj inhibítor majú svoje väzbové miesto v aktívnom centre. V súlade s tým sa obaja možní väzobní partneri nemôžu viazať na enzým súčasne!
Existujú tri možné spôsoby, ako môže byť enzým prítomný:
- ako voľný enzým E,
- ako komplex enzým-substrát ES alebo
- ako komplex enzým-inhibítor EI.
Počiatočné zvýšenie inhibovanej enzýmovej reakcie je plošnejšie, pri meraní sa berie do úvahy iba prevedený substrát. Pretože v súčasnosti existuje konkurencia medzi ES a EI, ale iba ES vedie k merateľnému produktu, enzýmová reakcia sa spomalí. Keď sa koncentrácia substrátu zvyšuje, substrát postupne vytláča inhibítor. Dosiahne sa maximálna rýchlosť špecifická pre enzým a substrát!
Video: konkurenčná inhibícia
Video sa načítava .
Ak sa video po chvíli nezobrazí: