1. Náhľad kartičiek General Biochemistry
Biochémia> 1. Všeobecná biochémia> Kartičky
Ktoré z nasledujúcich tvrdení sa nevzťahuje na enzým chymotrypsín?
a. Chymotrypsín katalyzuje hydrolýzu peptidových väzieb na C-koncovej strane väčších hydrofóbnych aminokyselín.
b. Chymotrypsín je proteáza.
c. Katalytický mechanizmus chymotrypsínu zahrnuje katalytickú triádu aspartátu, histidínu a serínového zvyšku.
d. Katalytický mechanizmus chymotrypsínu zahrnuje tvorbu kovalentného medziproduktu acyl-enzýmu.
e. Katalytický mechanizmus chymotrypsínu zahŕňa hemofaktor, ktorý interaguje s histdínovým zvyškom v aktívnom mieste.
Katalytický mechanizmus chymotrypsínu zahŕňa hemofaktor, ktorý interaguje s histdínovým zvyškom v aktívnom mieste.
Reakcia má za zvláštnych podmienok hodnotu ΔG
Aká je najbližšia hodnota pH cytosolu v živej ľudskej bunke?
Ktoré z nasledujúcich sekundárnych štruktúr sa najpravdepodobnejšie nachádzajú v transmembránovej časti proteínu?
a. Alfa skrutkovica, ktorá sa skladá výlučne z hydrofóbnych zvyškov.
b. Amfipatická alfa špirála.
d. Otvorený antiparalelný beta hárok.
e. Otvorený paralelný leták verzie beta.
Alfa skrutkovica, ktorá sa skladá výlučne z hydrofóbnych zvyškov.
Ktorá z nasledujúcich odpovedí najlepšie popisuje odozvu kinázy?
Ktorá vlastnosť enzýmu je opísaná kinetickým parametrom k_cat/K_m?
Ktorá z nasledujúcich modifikácií zahrnuje kovalentnú väzbu proteínu (na rozdiel od malých molekúl)?
Čo z toho najviac prispieva k termodynamickej stabilizácii stavu natívneho proteínu?
a. Interakcie dipólu alfa-skrutkovice
d. Elektrostatické interakcie
e. Hydrofóbne interakcie
Ktorá vlastnosť proteínu primárne ovplyvňuje relatívnu mobilitu rôznych proteínov počas SDS polyakrylamidovej gélovej elektroforézy?
Aké informácie sa dajú všeobecne najlepšie použiť na odhad funkcie proteínu?
Ktoré z nasledujúcich tvrdení sa nevzťahuje na alostériu?
a. Medzi alosterické účinky patrí aj antikooperativita.
b. Allosterické enzýmy, ktoré majú kooperatívny účinok, vykazujú sigmoidnú závislosť medzi reakčnou rýchlosťou a koncentráciou substrátu.
c. Allosterické enzýmy zvyčajne nevykazujú kinetiku Michalis-Menten.
d. Allosterické enzýmy zvyčajne vykazujú oveľa vyššiu katalytickú účinnosť ako nealosterické enzýmy.
e. Allosterické regulátory môžu byť buď homotropné alebo heterotropné.
Allosterické enzýmy zvyčajne vykazujú oveľa vyššiu katalytickú účinnosť ako nealosterické enzýmy.
Ktoré z nasledujúcich tvrdení o enzýmoch je nesprávne?
a. Proteíny aj nukleové kyseliny môžu fungovať ako biologické enzýmy.
b. Enzýmy môžu byť špecifické pre stereochémiu svojich substrátov a produktov.
c. Enzýmy majú katalytickú životnosť približne 100 - 200 reakcií na molekulu enzýmu.
d. Enzýmy znižujú aktivačnú energiu reakcie stabilizáciou medziproduktu v prechodnom stave.
e. Enzýmy, ktoré urýchľujú reakčnú rýchlosť priamej reakcie, tiež zvyšujú reakčnú rýchlosť spätnej reakcie.
Enzýmy majú katalytickú životnosť približne 100 - 200 reakcií na molekulu enzýmu.
Ktoré z nasledujúcich tvrdení najlepšie popisuje enzýmový mechanizmus, ktorý obsahuje viac substrátov?
a. V ping-pongovom mechanizme je tvorba produktu sprevádzaná inaktiváciou enzýmov.
b. Pomocou pingpongového mechanizmu sa vždy uvoľní jeden alebo viac produktov predtým, ako sa všetky substráty naviažu na enzým.
c. V postupnom mechanizme sa produkty uvoľňujú z enzýmu v náhodnom poradí.
d. Sekvenčný mechanizmus zvyčajne zahŕňa dočasnú modifikáciu enzýmu.
e. V postupnom mechanizme sa substráty zvyčajne viažu na enzým v pevnom poradí.
Pomocou pingpongového mechanizmu sa vždy uvoľní jeden alebo viac produktov predtým, ako sa všetky substráty naviažu na enzým.
Väzba ligandu na proteín X ovplyvňuje väzobné vlastnosti iného väzbového miesta X. Toto je príklad jedného z nasledujúcich javov.?
a. Alosterická regulácia
c. Nekonkurenčná inhibícia
d. Vyvolávaný strih
e. Stabilizácia prechodného stavu
Ktoré aminokyseliny majú za fyziologických podmienok nenabitý bočný reťazec?
A a B interagujú s Kd = 10 - 8 M
A a C interagujú s Kd = 10 - 7 ok.
Čo to hovorí o A, B a C.?
a. Koncentrácia C je vyššia ako koncentrácia B.
b. Afinita medzi A a B je vyššia ako afinita medzi A a C.
c. Izoelektrický bod B je vyšší ako bod C.
d. Molekulová hmotnosť C je vyššia ako molekulová hmotnosť B.
e. Miera asociácie A a B je vyššia ako miera asociácie A a C.
Afinita medzi A a B je vyššia ako afinita medzi A a C.