Aminokyseliny; Lyzín DocMedicus, zásadná látka, lexikón
Lyzín (Lys) je priradený k 21 L-aminokyselinám, ktoré sú pravidelne inkorporované do proteínov. Z tohto dôvodu sa nazýva lyzín proteinogénne a je nevyhnutný pre biosyntézu bielkovín a udržanie svalového a spojivového tkaniva. Deficit lyzínu môže narušiť biosyntézu bielkovín (nová tvorba bielkovín) [1].
Podľa svojej chemickej štruktúry a zloženia je lyzín jedným z zásadité aminokyseliny, aj im Histidín a Arginín rátanie. Pretože všetky tri aminokyseliny pozostávajú zo šiestich atómov uhlíka a jednej základnej skupiny, sú nazývané Hexonove podstavy určený.
V prípade lyzínu reaguje voľná aminoskupina (NH2) v bočnom reťazci ako báza, najmä ak je hodnota pH príliš nízka alebo kyslá. Ak je to tak, vezmite si to voľná skupina NH2 lyzínových protónov (H +) z prostredia a vôle na NH3 + . Väzbou protónov lyzín zvyšuje pH prostredia a súčasne dostáva pozitívny náboj.
Týmto spôsobom udržiavajú základné aminokyseliny hodnotu pH v extra- a intracelulárnom priestore organizmu [10].
Lyzín si ľudské telo neprodukuje samo, a preto aj je nevyhnutné (vitálny). Okrem lyzínu sa považuje za nevyhnutných osem ďalších aminokyselín, ktoré sa musia prijímať spolu s jedlom a nemôžu byť nahradené inými aminokyselinami [10].
Zatiaľ čo sedem esenciálnych aminokyselín v prechodnom metabolizme môže byť vytvorených z ich zodpovedajúcich alfa-ketokyselín transaminačnou reakciou, je to tak v prípade lyzínu a Treonín nie prípad. Tieto látky sú nevratne transaminované a v dôsledku toho sa označujú ako skutočné esenciálne aminokyseliny [4].
Trávenie a absorpcia v čreve
Čiastočná hydrolýza potravinových bielkovín začína v žalúdku. Dôležité látky pre trávenie bielkovín sa vylučujú z rôznych buniek žalúdočnej sliznice. Hlavné bunky produkujú pepsinogén, prekurzor enzýmu štiepiaceho bielkoviny pepsín. Parietálne alebo parietálne bunky produkujú žalúdočnú kyselinu (HCl), ktorá podporuje premenu pepsinogénu na pepsín. Okrem toho HCl znižuje hodnotu pH v žalúdku, čo zvyšuje aktivitu pepsínu.
Pepsín štiepi proteín bohatý na lyzín na produkty rozkladu s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako sú poly- a oligopeptidy. Medzi dobré prírodné zdroje lyzínu patria srvátka, vajcia, mäso, sója, pšeničné klíčky, šošovicová a amarantová bielkovina a tiež kazeín. Voda na varenie zemiakov má navyše vysokú hladinu lyzínu, pretože aminokyselina sa od zemiakového proteínu oddeľuje pôsobením tepla [1].
Rozpustné poly- a oligopeptidy sa potom dostanú do tenkého čreva, do miesta hlavných Proteolýza (Trávenie bielkovín). Byť v acinárnych bunkách pankreasu (pankreasu) Proteázy (enzýmy štiepiace bielkoviny). Proteázy sa najskôr syntetizujú a vylučujú ako zymogény - neaktívne prekurzory. Zymogény sa aktivujú iba v tenkom čreve Enteropeptidázy, Vápnik a tráviaci enzým Trypsín.
Enteropeptidázy sú enzýmy, ktoré sú tvorené enterocytmi (bunkami črevnej sliznice) a uvoľňujú sa pri príchode bielkovín z potravy.
Spolu s vápnikom vedú k premene trypsinogénu na trypsín v črevnom lúmene, ktorý je zase zodpovedný za aktiváciu ďalších zymogénov pochádzajúcich z pankreatickej sekrécie [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Najdôležitejšie proteázy sú endo- a exopeptidázy. Endopeptidázy, ako je trypsín, chymotrypsín, elastáza, kolagenáza a enteropeptidáza, štiepené proteíny a polypeptidy vo vnútri molekúl, čo zvyšuje terminálnu zraniteľnosť proteínov. Exopeptidázy, ako sú karboxypeptidáza A a B, rovnako ako aminokyseliny a dipeptidázy napádajú peptidové väzby na konci reťazca a môžu špecificky štiepiť určité aminokyseliny z karboxylového alebo amino konca proteínových molekúl. Zodpovedajúcim spôsobom sa označujú ako karboxy alebo aminopeptidázy. Endo a exopeptidázy sa pri štiepení proteínov a polypeptidov navzájom dopĺňajú vďaka svojej rozdielnej substrátovej špecifickosti.
Cez Endopeptidáza trypsín bázické aminokyseliny lyzín, arginín, histidín, ornitín a cystín sa špecificky uvoľňujú na C-terminálnom konci peptidového reťazca. Lyzín sa potom nachádza na konci proteínu, a preto je prístupný pre štiepenie Karboxypeptidáza B. Táto exopeptidáza štiepi iba zásadité aminokyseliny z oligopeptidov [3, 5, 23].
Na konci trávenia bielkovinami je lyzín buď dostupný ako voľná aminokyselina, alebo sa viaže na iné aminokyseliny vo forme di- a tripeptidov [10].
Vo svojej voľnej neviazanej forme je lyzín prevažne aktívne a elektrogénne prijímaný v sodnom kotransporte do enterocytov (slizničných buniek) tenkého čreva. Hnacou silou tohto procesu je gradient sodíka zameraný na bunkovú hladinu, ktorý sa udržuje pomocou sodnej/draselnej ATPázy.
Pokiaľ je lyzín stále súčasťou di- alebo tripeptidov, tieto sa transportujú do enterocytov proti koncentračnému gradientu v H + kotransporte. Intracelulárne sa peptidy štiepia aminokyselinami a dipeptidázami na voľné aminokyseliny vrátane lyzínu.
Lyzín opúšťa enterocyty rôznymi transportnými systémami pozdĺž koncentračného gradientu a je transportovaný do pečene portálnou krvou.
Črevná absorpcia lyzínu je takmer úplná pri takmer 100%. Existujú však rozdiely v rýchlosti absorpcie. Esenciálne aminokyseliny ako lyzín, izoleucín, valín, fenylalanín, tryptofán a metionín sa vstrebávajú oveľa rýchlejšie ako neesenciálne aminokyseliny. V porovnaní s neutrálnymi aminokyselinami sú aminokyseliny so zásaditou bočnou skupinou prijímané do enterocytov výrazne pomalšie [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Štiepenie potravinových proteínov a endogénnych proteínov na menšie produkty rozkladu je nielen dôležité pre absorpciu peptidov a aminokyselín v enterocytoch, ale slúži aj na vyriešenie mimozemského charakteru molekuly proteínu a vylúčenie imunologických reakcií [10].