Hydrofobicita, polarita a náboje
Tu sa prenáša štrukturálny princíp rozpustných globulárnych proteínov.
„Hydrofilná škrupina, hydrofóbne jadro“
Reprezentácie zvonkohry analyzujú interakcie molekuly globínu s prostredím. Správa „vziať domov“ v tejto časti je založená na všeobecnom štruktúrnom princípe rozpustných proteínov: vo vnútri hydrofóbne (stabilizácia terciálnej štruktúry prostredníctvom van der Waalsových interakcií), mimo hydrofilné (väzba hydratačnej vody pomocou vodíkových väzieb).
- Prvý obrázok ukazuje farebne odlíšené rozloženie hydrofóbnych, polárnych a nabitých aminokyselín na povrchu globínu, ako aj atómov kyslíka v časti hydratovanej vody. Pri rotácii proteínu zreteľne vystupujú hydrofilné a hydrofóbne povrchové rezy. Zatiaľ čo hydrofilné oblasti tvoria vodíkové väzby s rozpúšťadlom a udržiavajú proteín v roztoku, hydrofóbne oblasti stabilizujú kvartérnu štruktúru molekuly hemoglobínu prostredníctvom hydrofóbnych interakcií proteín-proteín medzi štyrmi globínmi (natívna štruktúra proteínového komplexu zloženého z niekoľkých proteínových podjednotiek).
- Nasledujúca časť objasňuje anatómiu globínu - predstaviteľa všetkých rozpustných proteínov. Zatiaľ čo je jadro stabilizované interakciami hydrofóbnych bočných skupín, povrch vystavený médiu je posiaty hydrofilnými zvyškami.
- Tento štruktúrny princíp je ilustrovaný pomocou ďalších prierezových rovín, ktoré spočiatku prenikajú hlbšie a hlbšie do (hydrofóbneho) vnútra proteínu, aby sa potom opäť priblížili k jeho (hydrofilnému) povrchu (obr. 8).
Základné informácie: kódovanie štruktúry a skladanie naokolo
Ako sa skladajú bielkoviny?
Predikcia proteínových štruktúr
„Asistované samo zhromaždenie“
Molekulárna patológia polymerizácie kosáčikovitého hemoglobínu.