Pepsín - biológia
Aké horúce je príliš horúce na život hlboko pod dnom oceánu?
Antibiotiká z baktérií
Migrácia buniek: novoobjavená funkcia známeho proteínu
Molekulárny kompas na zarovnanie buniek
Čo robí listy na jeseň starnúcimi
Demokracia perličiek
Prostredie spoločnosti Ekembo: Ľudia tiež žili v otvorenej krajine
| Genetika | Poľnohospodárstvo, lesníctvo a chov zvierat
Pšeničná odroda vznikla krížením divých tráv
Aké horúce je príliš horúce na život hlboko pod dnom oceánu?
pepsín
pepsín (z gréckeho πέψις pepsis, „Trávenie“) je tráviaci enzým, takzvaná peptidáza, ktorá sa produkuje v hlavných bunkách žalúdočného fundu stavovcov, a teda aj ľudí. Je zodpovedný za rozklad bielkovín prijatých jedlom. Ako prísada do jedla sa hovorí, že pomáha tráveniu.
príbeh
Pepsín ako prvý živočíšny enzým objavil v roku 1836 nemecký fyziológ Theodor Schwann. Prvýkrát ho v čistej kryštalickej forme predstavil v roku 1930 americký chemik John Howard Northrop. V roku 1898 pomenoval Caleb Bradham z Nového Bernu v Severnej Karolíne nealkoholický nápoj „Pepsi Cola“ podľa najdôležitejších zložiek pepsínu a extraktu z colanusu. [1] [2] [3]
charakteristiky
Pepsín je kyslá endopeptidáza s molekulovou hmotnosťou 36 000 daltonov. Je to fosfoproteín s dĺžkou 327 aminokyselín. Vzniká pôsobením kyseliny chlorovodíkovej v žalúdku z neaktívneho prekurzora, pepsinogénu. Štiepenie prebieha bez pôsobenia iného enzýmu (autoproteolýza).
V aktívnom centre sa ako funkčné aminokyseliny nachádzajú dva aspartáty (kyselina asparágová). To katalyzuje rozklad bielkovín na vo vode rozpustné peptóny s vysokou molekulovou hmotnosťou. Pepsín sa štiepi prednostne na N-konci fenylalanínu, najbežnejším vzorcom je P/-/-/FL + -/R/L/-, takže katalytické správanie je sekvenčne špecifické. [4]
Pepsín má najvyššiu aktivitu pri hodnote pH medzi 1,5 a 3. Pri pH vyššom ako 6 je enzým nenávratne inaktivovaný. Teploty do 60 ° C nemôžu zhoršiť jeho funkciu, ani vyššie koncentrácie močoviny a guanidínu. V lyofilizovanom stave sa pepsín môže uchovávať niekoľko mesiacov pri 4 ° C.
použitie
Pepsín dobre funguje pri štúdiu premostenia disulfidu v iných proteínoch. Pretože sa štiepenie uskutočňuje pri nízkych hodnotách pH, je riziko disulfidových výmenných reakcií nízke. Komerčne dostupnou formou pepsínu je väčšinou pepsín zo žalúdka ošípaných.