ÚVOD Úvod - PDF na stiahnutie zadarmo

EILEITUG 11 2 C C L-tryptofán 1 C C C C indolpyruvát 4 5 indol laktát 2 indol acetaldehyd C 6 7 tryptophol 3 C indol kyselina octová Obr. 3: Schéma dráhy indol-3-pyruvátu závislej na L-tryptofáne závislej od biosyntézy kyseliny indolovej v klonoch Enterobacter. Obrázok bol upravený podľa Kogu (1991 a, 1995). 1, L-tryptofánaminotransferáza, 2, indolpyruvát dekarboxyláza, 3, aldehyd oxidáza, 4, indolpyruvát reduktáza, 5, indol laktát oxidáza, 6, indol-acetaldehyd-reduktáza, 7, tryptofol oxidáza. Zatiaľ čo pre de novo biosyntézu kyseliny indoloctovej v mikroorganizmoch boli opísané iba cesty syntézy závislé od tryptofánu, rastliny môžu tiež prechádzať biosyntetickými cestami nezávislými od tryptofánu a tiež uvoľňovať kyselinu indol-octovú z konjugátov (Bartel a kol., 2001, Cooke a kol., 2002). Genetické dôkazy o pôsobení IPDC v rastlinách zatiaľ neboli predložené. Avšak dôkazy o indolpyruváte (Tam & Ormanly, 1998) a aldehydoxidáze v rastlinách (Sekimoto a kol., 1997, 1998) naznačujú biosyntetickú cestu cez indolpyruvát. Je možné, že tá istá rastlina môže používať rôzne cesty pre biosyntézu kyseliny indoloctovej v rôznych štádiách vývoja, v rôznych tkanivách a za rôznych podmienok prostredia (Hebel et al., 1993; Bartel, 1997). Enterobacter cloacae produkuje kyselinu indoloctovú ako sekundárny metabolit. Pokiaľ ide o jeho izoláciu od rhizosféry uhoriek, KGA a kol. (1995) hypotéza možného

stiahnutie zadarmo

Navrhuje sa mechanizmus EILITUG 13 EcIPDC. Kinetické merania tiež zahŕňajú merania zastaveného prietoku na analýzu mechanizmu aktivácie substrátu, výskum dekarboxylácie 4-substituovaných benzoylových formiátov a testovanie premeny indolpyruvátu rôznymi pyruvátdekarboxylázami. Štrukturálne a kinetické výsledky sú diskutované a porovnané s príbuznými enzýmami závislými na ThDP. Získané poznatky týkajúce sa štruktúry a katalytického mechanizmu indolpyruvátdekarboxylázy z Enterobacter cloacae boli publikované v niekoľkých publikáciách (Schütz et al., 2003 a, 2003 b, 2004).