bielkoviny

Bielkoviny, hovorový tiež Bielkoviny nazývané makromolekuly zložené z aminokyselín. Aminokyseliny pozostávajú hlavne z prvkov uhlík, vodík, kyslík, dusík a - menej často - zo síry. Bielkoviny sú jedným zo základných stavebných prvkov všetkých buniek. Poskytujú nielen bunkovú štruktúru, ale sú to molekulárne „stroje“, ktoré transportujú látky, čerpajú ióny, katalyzujú chemické reakcie a rozpoznávajú signálne látky.

Stavebné bloky bielkovín sú známe ako isté proteinogénne, Takže tvorba bielkovín, určené aminokyseliny, ktoré sú spojené s reťazcami peptidovými väzbami. U ľudí existuje 21 rôznych aminokyselín: 20 dlho známych a selenocysteín. Aminokyselinové reťazce majú dĺžku až niekoľko 1 000 aminokyselín, pričom jeden vlastne nazýva aminokyselinové reťazce s dĺžkou menej ako 100 aminokyselín ako peptidy a hovorí iba o proteínoch s väčšou dĺžkou reťazca. Molekulová veľkosť proteínu sa zvyčajne udáva v kilodaltonoch (kDa). Titín, najväčší známy ľudský proteín s približne 3 600 kDa, pozostáva z viac ako 30 000 aminokyselín a obsahuje 320 proteínových domén.

Počet možných rôznych reťazcov aminokyselín je obrovský. Pri dĺžke reťazca 100 vedie 21 rôznych aminokyselín k nepredstaviteľnému počtu 21 100 alebo 10 132 možností väzby. Toto číslo prevyšuje počet všetkých atómov vo vesmíre („iba“ 6 · 10 79 častíc) 10 52-krát.

Zloženie proteínu, a tým aj jeho štruktúra, je kódovaná v príslušnom géne.

Slovo bielkoviny založil v roku 1838 Jöns Jakob Berzelius z gréckeho slova πρωτευω (proteuo, „Beriem prvé miesto“, od πρωτος, protos, „Prvý“, „najdôležitejší“). Týmto sa zdôrazňuje dôležitosť bielkovín pre život.

Ďalšie odporúčané odborné znalosti

Trvale presné testovacie závažia vďaka 12 tipom zadarmo

Pochopte účinky statickej elektriny na vašu váhu

Aká je citlivosť mojej stupnice?

Obsah

Dôležitosť pre organizmus

Úlohy bielkovín v organizme sú rôzne. Príklady sú:

Mutácie v géne spôsobujú zmeny v štruktúre proteínu, ktorý je kódovaný génom. To môže mať za následok chyby v aktivite bielkovín. Takéto chyby, niekedy s úplnou stratou aktivity bielkovín, sú základom mnohých dedičných chorôb.

Priestorová štruktúra

Ich priestorová štruktúra (skladanie) je obzvlášť dôležitá pre spôsob účinku proteínov. Štruktúru proteínu možno opísať na štyroch úrovniach:

Mnoho komplexných proteínov sa nemôže skladať spontánne, to znamená, že môžu predpokladať svoju fyziologickú štruktúru, ale naopak potrebujú pomôcky na skladanie, takzvané chaperóny. Chaperóny sa viažu na novo vytvorené (alebo poškodené, denaturované) aminokyselinové reťazce a pomáhajú im získať svoju štruktúru pomocou chemickej energie.

Existujú dve hlavné skupiny bielkovín:

• the globulárne proteíny, ktorých terciárna alebo kvartérna štruktúra vyzerá približne guľovito alebo hruškovito a ktoré sú zvyčajne ľahko rozpustné vo vode alebo soľnom roztoku (napríklad v bielkovine albumínu), Ov albumín volaný),
• the fibrilárne proteíny, ktoré majú vláknitú alebo vláknitú štruktúru, sú väčšinou nerozpustné a patria k podporným a štruktúrnym látkam (napríklad keratíny vo vlasoch a nechtoch nechtov, kolagén, aktín a myozín na kontrakciu svalov).

Povrch bielkovín

Kvôli jednoduchosti často iba chrbtica (Chrbtová kosť) proteínu (napr. obrázky vpravo hore). Pre pochopenie funkcie je však povrch proteínu veľmi dôležitý. Pretože bočné reťazce aminokyselín vyčnievajú z hlavného reťazca do vesmíru, rozhodujúcim spôsobom prispievajú aj k štruktúre: Priebeh hlavného reťazca určuje všeobecnú trojrozmernú štruktúru, ale obrysy povrchu a ich chemické vlastnosti sú určené bočnými reťazcami.

Denaturácia

Sekundárna a terciárna štruktúra a teda aj kvartérna štruktúra proteínov sa môžu meniť chemickými vplyvmi, ako sú kyseliny, soli alebo organické rozpúšťadlá, ako aj fyzikálnymi vplyvmi, ako sú vysoké alebo nízke teploty alebo tlak, bez toho, aby Poradie aminokyselín (primárna štruktúra) sa mení. Tento proces sa nazýva denaturácia a je zvyčajne nezvratný, to znamená, že pôvodnú trojrozmernú priestorovú štruktúru nie je možné obnoviť bez pomoci. Najznámejším príkladom je bielkovina vo slepačích vajciach, ktorá pri varení tuhne, pretože sa zmenila priestorová štruktúra molekúl bielkovín. Pôvodný tekutý stav sa už nedá obnoviť. Obnova pôvodného stavu denaturovaného proteínu sa nazýva renaturácia.

Ľudia denaturujú, teda varia, svoje jedlo, aby boli ľahšie stráviteľné. Denaturácia mení fyzikálne a fyziologické vlastnosti bielkovín, ako napr B na praženicu, ktorá je denaturovaná teplom v panvici. Vysoká horúčka preto môže byť pre človeka životu nebezpečná. Pretože telu vlastné bielkoviny sú počas horúčky denaturované z dôvodu nadmerne vysokej teploty tela a už nemôžu ďalej plniť svoje životne dôležité úlohy v tele. Napríklad niektoré proteíny červených krviniek už denaturujú pri 42 ° C. Horúčka má v skutočnosti ochrannú, nie deštruktívnu funkciu. Pretože vysoká teplota horúčky má zničiť votrelcov a cudzie telesá, takzvané antigény, a zneškodniť ich. Tieto antigény sa zvyčajne denaturujú pri nižších teplotách ako telu vlastné proteíny.

Kúsky, ktoré vznikajú chemickým štiepením proteínových reťazcov (proteolýza), sa nazývajú peptóny.

Nedostatok bielkovín

Proteín plní v našom tele veľké množstvo úloh. Je nevyhnutné budovať a udržiavať bunky tela a pomáha hojiť rany a choroby. Dospelý človek by mal konzumovať spolu s jedlom každý deň okolo 1 gramu bielkovín na kilogram telesnej hmotnosti. Potreba stále rastie u tehotných a dojčiacich žien.

Nedostatok môže mať vážne následky:

• Vypadávanie vlasov (vlasy pozostávajú z 97-100% bielkovín - keratínu)
• Nedostatok riadenia
• V najhoršom prípade sa vyskytuje choroba z nedostatku bielkovín kwashiorkor. Ľudí (väčšinou deti), ktorí trpia Kwashiorkorom, spoznáme podľa veľkého brucha. Organizmus sa snaží pokryť nedostatok bielkovín vodou, aby sa po chvíli voda usadila v tele (opuchy). Ďalšie príznaky sú:
  • Svalová slabosť
  • Zakrpatený rast
  • Mastná pečeň
  • Opuchy
• Pretrvávajúci nedostatok bielkovín vedie k marazmu a smrti.

Nedostatok bielkovín je však v priemyselných krajinách extrémne zriedkavý a vyskytuje sa iba pri diétach s extrémne nízkym obsahom bielkovín. Priemerná nemecká zmiešaná strava naopak obsahuje 100 gramov bielkovín denne, čo je viac ako dostatok bielkovín. Aj keď sa bielkovinový prášok často inzeruje ako nevyhnutný doplnok pre amatérskych športovcov, „naša obvyklá strava pokrýva aj bielkovinové potreby športovcov,“ uvádza sa v správe bádensko-württemberského ministerstva výživy a vidieckych oblastí. Podľa štúdií je však budovanie svalov silovým tréningom ťažko možné, ak denne naberiete menej ako 1 gram bielkovín na kilogram telesnej hmotnosti. Denný príjem bielkovín 1,5 gramu na kilogram hmotnosti sa považuje za dostatočný pre silových športovcov.

Syntézy bielkovín

Bielkoviny prijímame spolu s jedlom. Počas nášho trávenia sa tieto bielkoviny rozkladajú na svoje zložky - aminokyseliny. Ľudský organizmus je obzvlášť závislý na deviatich aminokyselinách (z celkového počtu 21, ktoré sú potrebné), pretože sú nevyhnutné, čo znamená, že si ich telo nedokáže samo vyrobiť. Aminokyseliny sa krvou transportujú do každej bunky. Aminokyselinová sekvencia je kódovaná v deoxyribonukleovej kyseline (DNA). V ribozómoch, „mechanizme na produkciu proteínov“ bunky, sa tieto informácie používajú na zostavenie molekuly proteínu z jednotlivých aminokyselín, pričom aminokyseliny sú spojené vo veľmi špecifickej sekvencii špecifikovanej DNA.

Dodávatelia bielkovín

Potraviny veľmi bohaté na bielkoviny sú:

• mäso
• ryby
• Vajcia
• Mliečne výrobky (syr)
• orechy
• Obilie
• Strukoviny (sója: 41,6%)
• Zemiaky (iba 2%, ale veľa esenciálnych aminokyselín)

Štúdie Thomasa Osborna a Lafayette Mendela z roku 1914 ukázali, že potkany, ktorým sa podávali živočíšne bielkoviny, priberali rýchlejšie ako potkany, ktorým sa podávali iba rastlinné bielkoviny. Z toho sa predčasne vyvodil záver, že živočíšne bielkoviny sú „kvalitnejšie“ ako rastlinné bielkoviny. Neskoršie štúdie McCaya z Berkeley University však ukázali, že potkany, ktorým sa podávajú rastlinné bielkoviny, sú zdravšie a žijú zhruba dvakrát dlhšie.

Detekcia bielkovín

• UV absorpcia
• Xantoproteínová reakcia
• Millonova reakcia
• Ninhydrínová reakcia
• Biuretová reakcia
• Bradfordov test
• Stanovenie bielkoviny podľa Lowryho
• BCA odpoveď

3d ilustrácie

Pre lepšie pochopenie štruktúry a funkcie je nevyhnutné zobraziť priestorový tvar bielkovín pomocou vhodných grafických programov. V zásade postačuje jednoduchý program molekulárneho pozorovania (Prehliadač), z ktorých je v súčasnosti veľké množstvo voľne dostupných a komerčne dostupných príkladov. Pri predstavovaní biomolekúl je však potrebné zjednodušenie proteínovej kostry pomocou sekundárnych štruktúrnych prvkov helix, list atď. (Pozri časť Povrch bielkovín). Zároveň existuje veľká škála zodpovedajúcich softvérových balíkov, ale väčšina z nich má aj ďalšie funkcie. Príklady:

Najbežnejším formátom súborov pre štruktúry proteínov je formát pdb voľne prístupnej Protein Data Bank. Súbor pdb obsahuje položky po riadkoch pre každý atóm v proteíne, zoradené podľa aminokyselinovej sekvencie; v najjednoduchšom prípade sú to atómové typy a karteziánske súradnice. Jedná sa teda o systémovo nezávislý formát obyčajného textu.

---