Glycín - biológia
Rozklad: 232–236 ° C [1]
Glycín, skrátene Gly alebo G, (tiež Wisteria alebo Glycocolla, podľa systematickej chemickej nomenklatúry kyselina aminooctová alebo kyselina aminoetánová), je najmenšia a najjednoduchšia α-Aminokyselina. Patrí do skupiny hydrofilných aminokyselín a je jedinou proteinogénnou (alebo tvorbou bielkovín) aminokyselinou, ktorá nie je chirálna, a preto nie je opticky aktívna.
Glycín nie je nevyhnutný, preto si ho môže vytvárať ľudský organizmus sám a je dôležitou súčasťou takmer všetkých bielkovín a dôležitým uzlom v metabolizme.
Názov je odvodený od sladkej chuti čistého glycínu (grécky γλυκύς: sladká).
syntéza
Aminonitril (presnejšie: a-aminoacetonitril), ktorý vzniká pri reakcii formaldehydu, kyanovodíka a amoniaku (Streckerova syntéza), poskytuje počas hydrolýzy glycín:
Táto reakcia má mimoriadny význam z dôvodu hypotézy, že východiskové látky mohli byť vytvorené z takzvanej prvotnej atmosféry, ktorá obklopovala Zem asi pred 4 miliardami rokov. Mal plynovú obálku pravdepodobne vyrobenú z vodíka (H2), hélia (He) a v menšej miere z metánu (CH4), amoniaku (NH3) a niektorých ďalších vzácnych plynov.
Chemicky sa môže glycín vyrábať aj z kyseliny monochlóroctovej a amoniaku:
Väčšina glycínu v tele sa absorbuje prostredníctvom potravy, ale môže byť vyrobený aj zo serínu.
charakteristiky
Glycín je hlavne prítomný ako „vnútorná soľ“ alebo zwitterión, ktorých vznik možno vysvetliť skutočnosťou, že protón kyslej karboxylovej skupiny migruje na osamelý pár elektrónov na atóme dusíka základnej aminoskupiny:
Zwitterión nemigruje v elektrickom poli, pretože je ako celok nenabitý. Presne povedané, je to tak v izoelektrickom bode (pri určitej hodnote pH, tu 5,97 [5]), pri ktorom má glycín tiež najnižšiu rozpustnosť vo vode.
- van der Waalsov objem: 48
- Stupeň hydrofóbnosti: −0,4
Voľný glycín má sladkú chuť s detekčným prahom 25 až 35 mmol/l. [6]
Výskyt
Nasledujúce príklady poskytujú prehľad obsahu glycínu a každý sa týka 100 g potraviny; uvádza sa tiež percento glycínu v pomere k celkovému proteínu: [7]
| Bravčové, surové | 20,95 g | 0 0 944 mg | 0 4,5% |
| Filet z kuracích pŕs, surový | 21,23 g | 0 0 940 mg | 0 4,4% |
| Losos, surový | 20,42 g | 0 0 960 mg | 0 4,7% |
| Želatínový prášok, nesladený | 85,60 g | 19049 mg | 22,3% |
| Kuracie vajce | 12,57 g | 0 0 432 mg | 0 3,4% |
| Kravské mlieko, 3,7% tuku | 0 3,28 g | 0 0 0 69 mg | 0 2,1% |
| Vlašské orechy | 15,23 g | 0 0 816 mg | 0 5,4% |
| Tekvicové semiačka | 30,23 g | 0 1843 mg | 0 6,1% |
| Celozrnná múka | 13,70 g | 0 0 552 mg | 0 4,0% |
| Celozrnná kukuričná múka | 0,6,93 g | 0 0 284 mg | 0 4,1% |
| Ryža, nelúpaná | 0,7,94 g | 0 0 391 mg | 0 4,9% |
| Sójové bôby, sušené | 36,49 g | 0 1880 mg | 0 5,2% |
| Hrášok, sušený | 24,55 g | 0 1092 mg | 0 4,4% |
Všetky tieto potraviny obsahujú takmer výlučne chemicky viazaný glycín ako bielkovinovú zložku, ale neobsahujú voľný glycín.
V roku 2009 bol glycín detekovaný v kometárnom prachu látky Wild 2. [8] [9]
Funkcie
metabolizmus
Konverzia serínu na glycín slúži nielen na generovanie glycínu, ale aj na premenu kyseliny tetrahydrofolovej na kyselinu N5-N10-metyléntetrahydrofolovú (TH4), ktorá je okrem iného potrebná na syntézu tymínových nukleotidov (zložka DNA).
Naopak, glycín sa môže použiť na syntézu serínu absorpciou CH3 z TH4, ktorý je potom k dispozícii na syntézu bielkovín, ako základnej látky cholínu alebo ako pyruvát.
Glycín je tiež často potrebný na syntézu ďalších zložiek genetického materiálu (purínov).
Používa sa tiež na biosyntézu hemu (väzba kyslíka v krvi), kreatínu (ukladanie energie vo svaloch) alebo glutatiónu:
Glycín + sukcinyl-CoA → kyselina 5-aminolevulínová → syntéza porfyrínu na vybudovanie hemu.
Skupina glycín + guanodín (z arginínu) → guanidinoacetát, ktoré potom môžu ísť na syntézu kreatinínu.
Glycín + peptidová väzba Glu-Cys → kyselina glutatiónová
Ako vedľajší produkt môže byť z glycínu tiež vytvorená toxická kyselina šťaveľová.
Ako takzvaná glukogénna alebo glukoplastická aminokyselina sa glycín môže v priebehu metabolizmu premeniť na glukózu prostredníctvom pyruvátu.
Proteínová zložka
Vďaka svojej malej veľkosti je glycín prednostne zabudovaný do polypeptidov v priestorovo obmedzených pozíciách (sekundárna štruktúra proteínu).
Je obzvlášť častý v kolagéne, najbežnejšom proteíne v živočíšnych organizmoch. Tu tvorí dobrú tretinu všetkých aminokyselín, pretože vďaka svojej malej veľkosti umožňuje, aby sa kolagén navíjal do svojej štruktúry trojitej špirály.
Nervový systém
Glycín pôsobí v centrálnom nervovom systéme prostredníctvom glycínového receptora ako inhibičný neurotransmiter, to znamená ako inhibičná signálna látka. Účinok sa uskutočňuje otvorením chloridových kanálov riadených ligandom a vedie tak k inhibičnému postsynaptickému potenciálu (IPSP), ktorý znižuje aktivitu nervových buniek po prúde.
Na druhej strane v receptore NMDA má okrem hlavného agonistu glutamátu stimulačný účinok aj na špeciálne väzbové miesto pre glycín.
Nervové bunky uvoľňujúce glycín (glycinergné neuróny) sa vyskytujú hlavne v mozgovom kmeni a mieche [10], v ktorých inhibujú takzvané motorické neuróny predného rohu, čo vedie k zníženiu svalovej aktivity svalov inervovaných bunkami.
Strychnín, antagonista glycínového receptora, a tetanický toxín, ktorý inhibuje uvoľňovanie glycínu, znižujú účinok glycínu. Odstránenie inhibície zvyšuje svalovú aktivitu. To môže viesť k život ohrozujúcim kŕčom.
použitie
Glycín sa pridáva do potravín ako látka zvýrazňujúca chuť.
Glycín a jeho sodná soľ sú potravinovou prísadou číslo jeden v EÚ E 640 Negatívne účinky na zdravie nie sú všeobecne známe pre potraviny bez obmedzenia maximálneho množstva.
Glycín je tiež súčasťou infúznych roztokov na parenterálnu výživu. [11]