Vlastnosti bielkovín SpringerLink

Zhrnutie

Štruktúrne vlastnosti proteínu sú primárne určené jeho väzobnými silami (nekovalentné elektrostatické, Van der Waalsove alebo Londýnske sily, hydrofóbne interakcie a stérické efekty, kovalentné väzby medzi a medzi aminokyselinami), ovplyvnené intramolekulárnymi a intermolekulárnymi interakciami Bielkoviny alebo bielkovinové oblasti navzájom (interakcie iónov a/alebo dipólov, polárnych oblastí molekúl cez vodíkové mostíky a hydrofóbnych segmentov molekúl). Zahŕňajú hlavne molekuly vody, potom sú zahrnuté aj ďalšie zložky potravy. Proteínové štruktúry sú dostatočne flexibilné, až do určitého limitu stanoveného denaturáciou, na interakciu s ostatnými zložkami systému a tiež s externými záťažami - zvýšenie kinetickej energie v dôsledku zahrievania, zmena stavu náboja s meniacou sa H Koncentrácia iónov alebo solí - zachytáva sa. Väčšinou sú podporované okolitými vodnými dipólmi prostredníctvom vlastnej štruktúry (pozri kapitolu 1).

bielkovín

Náhľad

Ukážka sa nedá zobraziť. Stiahnite si ukážku PDF.