Aminokyseliny v učebniciach Pomocníci pri učení sa chemizmu
Aminokyseliny sú organické zlúčeniny, ktoré majú v molekule najmenej jednu aminoskupinu a najmenej jednu karboxyskupinu. Aminokyseliny, ktoré sa v prírode vyskytujú najčastejšie, sú a-aminokyseliny. 22 z týchto zlúčenín sa nazýva biogénne alebo proteinogénne aminokyseliny, pretože sú stavebnými kameňmi bielkovín. Aminokyseliny majú zwitteriónovú štruktúru a správajú sa ako amfolyty. Molekuly môžu obsahovať ďalšie funkčné skupiny, ktoré určujú vlastnosti látky.
Aminokyseliny a bielkoviny
# Polyméry # Aminokyseliny # Bielkoviny # Mastné kyseliny # Peptid # Polypeptid # Ligopeptid # Dipeptid # Izoelektrický bod # Aminoskupina # Amin # Amido skupina # Amid # Amidová väzba
Aminokyseliny sú organické zlúčeniny, ktoré majú najmenej jednu aminoskupinu a najmenej jednu karboxyskupinu. V závislosti na polohe aminoskupiny vo vzťahu k atómu uhlíka karboxylovej skupiny sa rozlišuje medzi a, β, γ a δ aminokyselinami (obr. 1). Mnoho z prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín má ďalšie funkčné skupiny. Dnes je známych okolo 500 prírodných aminokyselín. Obzvlášť dôležité sú a-aminokyseliny zapojené do štruktúry proteínov; majú najbežnejšiu povahu. Ako prvé prirodzene sa vyskytujúce aminokyseliny bol asparagín objavený a izolovaný spoločnosťami VAUQUELIN a ROBIQUET v roku 1806 zo šťavy rastlín špargle (Asparargus).
V prípade aminokyselín môže byť poloha amino skupiny odlišná. Potom sa najskôr rozdelia.
nomenklatúra
Prirodzene sa vyskytujúce a-aminokyseliny sa označujú bežnými názvami. Názov v podstate vychádza z pôvodného proteínu, z ktorého bola aminokyselina izolovaná po prvýkrát, napr. B. špargľa zo špargľovej šťavy (lat. Asparagus = špargľa), serín z hodvábu (grécky: seros = priadka morušová), cysteín z kameňov močového mechúra (grécky: cystis = bublina), tyrozín zo syra (grécky: tyros = syr). Niektoré názvy aminokyselín sú založené na štrukturálnych podobnostiach aminokyseliny s inými prírodnými produktmi, napr. B. Treonín na monosacharidovú treózu, valín na kyselinu izo-valerovú (kyselina 3-metylbutánová).
A-aminokyseliny sa navzájom líšia iba zvyškom R na atóme a-uhlíka. Tento zvyšok sa nazýva bočný reťazec.
Reaktivita aminokyselín
Atóm dusíka aminoskupiny je základným centrom, pretože má osamelý pár elektrónov. Karboxylová skupina má naopak kyslé vlastnosti. Výsledkom je, že v jednej molekule sú dve funkčné skupiny, ktoré majú opačnú reaktivitu.
Aminokyseliny sú pre svoj bifunkčný charakter amfolyty. To znamená, že môžu reagovať ako ako BRÖNSTED báza (absorbujúca protón), tak ako BRÖNSTED kyselina (uvoľňujúca protón) (obr. 2). Na rozdiel od amfolytovej vody sú kyslé a zásadité centrum oddelené atómami uhlíka.
Aminokyseliny môžu navyše reagovať s nukleofilmi aj s elektrofilmi. Týmto spôsobom sa napríklad niekoľko aminokyselín kombinuje a tvoria peptidy: aminoskupina funguje ako nukleofilné centrum, karboxyskupina ako elektrofilné centrum.
Aminoskupina je zásaditá, karboxylová skupina je kyslá. Aminokyseliny sú amfolyty a reagujú s kyselinami aj zásadami. Bifunkčný charakter je zjavný aj pri substitučných reakciách.
A-aminokyseliny
- Biogénne aminokyseliny
Α-aminokyseliny zaujímajú osobitné postavenie. Často sa označujú ako stavebné kamene života. Α-aminokyseliny sú stavebnými jednotkami proteínov a polypeptidov. 22 z týchto a-aminokyselín je kódovaných v DNA/RNA všetkého živého. Inými slovami, veľká väčšina našej DNA obsahuje plán primárnej štruktúry polypeptidov a proteínov. Tieto aminokyseliny sa nazývajú proteinogénne alebo biogénne aminokyseliny (obr. 3).
Týchto 22 biogénnych aminokyselín je stavebnou jednotkou bielkovín.
Delia sa na neutrálne, kyslé a zásadité aminokyseliny (obr. 4). Kyslé aminokyseliny majú druhú karboxylovú skupinu, bázické aminokyseliny majú okrem aminoskupiny na a-uhlíkovom atóme najmenej jeden ďalší atóm dusíka. S výnimkou najmenšej biogénnej aminokyseliny, glycínu, majú všetky α-aminokyseliny atóm a-uhlíka Centrum chirality. Iba L-α-aminokyseliny sú zabudované do prírodných proteínov.
V niektorých prípadoch sa v určitých proteínoch nachádzajú aj ďalšie aminokyselinové zvyšky. Títo zmenené aminokyselinové zvyšky pochádzajú z pôvodne proteinogénnych aminokyselín, ktoré boli zmenené v bočnom reťazci po zabudovaní do proteínov (posttranslačná modifikácia). Majú dôležité funkcie v enzýmoch a hormónoch.
Prirodzené aminokyseliny sú rozdelené podľa polarity molekúl.
Troj a jednopísmenové skratky pre aminokyseliny
Pre biogénne aminokyseliny existuje trojpísmenová skratka. Často sa používajú prvé tri písmená mena, napr. B. Alanin = Ala, Cystein = Cys, Phenylalanín = Phe. Urobte výnimky Akopargi = Asn a Rovutami = Gln im z Aspkyselina aragová = Asp a Glukyselina tamová = Glu na rozlíšenie. Tiež na Trrtophan = Trp sa odchyľuje od tohto pravidla, aby nedošlo k zámene s Tyrosin = tyr sa vyhnúť. Jednopísmenová skratka sa používa menej často - najmä u biochemikov (obr. 5).
Izoelektrické body, hodnoty pKa a kódovanie 22 biogénnych aminokyselín
Neproteinogénne aminokyseliny
Neproteinogénne aminokyseliny nie sú súčasťou bielkovín, napriek tomu plnia dôležité funkcie v organizme. V organizme bolo doteraz zistených najmenej viac ako 250 zástupcov. Tie obsahujú B. p-alanín a kyselina y-aminomaslová. P-alanín je súčasťou koenzýmu A, kyselina y-aminomaslová (anglicky: kyselina y-amino-maslová GABA) je dôležitým neurotransmiterom (obr. 6). Β-alanín potrebný pre koenzým A je absorbovaný ľuďmi z komplexu vitamínu B.
Štruktúrne zloženie neproteinogénnych aminokyselín beta-alanínu a GABA, ako aj koenzýmu A, ktorý okrem iného obsahuje beta-alanín
Izoelektrický bod
Ak sú aminokyseliny (napr. V roztoku alebo v géli) umiestnené v elektrickom poli, častice sa pohybujú - v závislosti od svojho náboja - smerom k anóde alebo katóde. Náboj častíc je určený amfoterickým charakterom molekuly a pH roztoku. V silne kyslom rozmedzí pH je aminoskupina protonizovaná a aminokyselina je prítomná ako amónny katión. V silne zásaditom rozmedzí pH je však karboxylová skupina deprotonovaná, takže vznikajú karboxylátové anióny, ktoré migrujú na anódu (obr. 7).
V rozmedzí pH medzi nimi tvoria aminokyselinové častice takzvané zwitterióny, t.j. H. aminoskupina je pozitívne nabitá a karboxylová skupina je negatívne nabitá. Celkovo sa tieto dva náboje navzájom rušia, zwitterión je celkovo elektricky neutrálny. Zwitterióny sú v rovnováhe s amónnymi katiónmi a karboxylátovými aniónmi. Poloha rovnováhy závisí od hodnoty pH roztokov.
Pri určitej hodnote pH je podiel zwitteriónov v aminokyseline maximálny. Pretože sú tieto častice celkovo neutrálne, v elektrickom poli sa nepohybujú ani jedným, ani druhým smerom. Zodpovedajúca hodnota pH sa nazýva izoelektrický bod aminokyseliny pHiso (obr. 7). Závisí to od štruktúry aminokyselín a má rôzne hodnoty pH.
V izoelektrickom bode je nielen vodivosť roztoku veľmi nízka. Rozpustnosť aminokyselín je tiež minimálna v izoelektrickom bode, pretože častice sú celkovo neutrálne, a preto sú najmenej polárne.
Náboj častíc aminokyselín určuje ich „smer migrácie“ v elektrickom poli. V izoelektrickom bode je zwitterión celkovo neutrálny, a preto nemigruje.