Myozínová biológia

Aké horúce je príliš horúce na život hlboko pod dnom oceánu?

chvostovej oblasti

Antibiotiká z baktérií

Migrácia buniek: novoobjavená funkcia známeho proteínu

Molekulárny kompas na zarovnanie buniek

Čo robí listy na jeseň starnúcimi

Demokracia perličiek

Prostredie spoločnosti Ekembo: Ľudia tiež žili v otvorenej krajine

| Genetika | Poľnohospodárstvo, lesníctvo a chov zvierat

Pšeničná odroda vznikla krížením divých tráv

Aké horúce je príliš horúce na život hlboko pod dnom oceánu?

Myozín

Tento článok alebo nasledujúca časť nie je dostatočne vybavená podpornými dokumentmi (napr. Individuálnymi dôkazmi). Predmetné údaje sú preto pravdepodobne čoskoro odstránené. Pomôžte Wikipedii preskúmaním informácií a pridaním dobrých dôkazov. Viac podrobností možno nájsť na diskusnej stránke alebo v histórii verzií. Nakoniec odstráňte túto výstražnú značku.

Myozín "Eukaryotické bunky" znamenajú skupinu motorických proteínov v eukaryotických bunkách. Ako základná zložka vo svaloch sa myozín podieľa aj na premene chemickej energie na silu a pohyb. Ďalej je v spolupráci s inými motorickými proteínmi, ako sú kinezín a dyneín, nevyhnutný pre intracelulárny transport biologických záťaží, ako sú napr. B. zúčastnené biomakromolekuly, vezikuly a bunkové organely. Na rozdiel od kinezínu a dyneínu sa myozín pohybuje pozdĺž aktínových vlákien. Medzi ďalšie bunkové funkcie patrí okrem iného pohyb a adhézia buniek.

Triedy myozínu

Najskôr bol myozín identifikovaný ako motorický proteín svalových vlákien (časť sarkoméry, stiahnuteľné úseky myofibríl (svalové fibrily)), pričom zväzok myofibríl tvorí svalové vlákno. Neskôr sa objavili ďalší členovia rodiny proteínov, ktorých funkcia je stále do veľkej miery neznáma. Pre niektoré z týchto nekonvenčných myozínov je možné identifikovať funkcie v intracelulárnom transporte vezikúl a organel, v endocytóze alebo raste buniek.

Podľa fylogenetických štúdií (pozri homológiu (biológiu)) je rodina myozínov rozdelená do tried a podtried. Myozín nachádzajúci sa vo svalových vláknach patrí do triedy II s niektorými inými nesvalovými myozínmi, ktoré sú tiež známe ako bežné myozíny. Všetky ostatné triedy sú známe ako nekonvenčné myozíny. Netradičné myozíny objavené ako prvé boli zoskupené do I. triedy. Novšie triedy nekonvenčných myozínov sú číslované postupne (III, IV, V,.). Oficiálne bolo pomenovaných 18 tried nekonvenčných myozínov, najmenej je známych šesť ďalších, zatiaľ nepomenovaných tried. Niektoré delimitácie a klasifikácie sú však otázne.

Štruktúra bielkovín

Funkčný myozín sa skladá z niekoľkých aminokyselinových reťazcov:

  • ťažká reťaz rovnako
  • iný počet ľahkých reťazcov.

Molekula myozínu II je dostupná ako takzvaný dimér, ktorý pozostáva z celkovo 6 podjednotiek (hexamér):

  • 2 ťažké reťaze
  • 4 ľahké reťaze

Ťažká reťaz (Ťažká reťaz)

Spoločná pre ťažké reťazce všetkých myozínov je konzervovaná doména hlavy, ktorá kombinuje vlastnosti katalytickej ATPázy, a preto sa nazýva aj motorická doména.

Nasleduje oblasť krku, ktorá má odlišný počet väzbových domén pre ľahké reťazce (Doména viažuca ľahký reťazec, LCBD). Jedným príkladom toho je IQ motív (konsenzuálna sekvencia: IQXXXRXXXXR), na ktorý sa môže proteín kalmodulín viazať vo svojej funkcii ľahkého reťazca. Počet LCBD sa líši v závislosti od triedy. Ak sa vytvoria aj štruktúry špirálových cievok, existuje možnosť dimerizácie, takže vzniknú dvojhlavé myozíny.

Nasledujúca oblasť chvosta je tiež špecifická pre jednotlivé triedy a vykazuje najväčšie rozdiely medzi rôznymi triedami. Táto oblasť často obsahuje rôzne domény interakcie proteínov, do ktorých môže zakotviť náklad, ktorý sa má prepravovať. Je tiež známe, že bežné myozíny majú tendenciu chvostovej oblasti týchto dimérnych molekúl vytvárať vlákna. Takto vznikajú myozínové vlákna, ktoré sú súčasťou sarkoméry. Pre nesvalové myozíny sa predpokladá, že špecificita transportéra sa určuje prostredníctvom domén v chvostovej oblasti.

Ľahká reťaz (Ľahká reťaz)

Ľahké reťazce sú menšie aminokyselinové reťazce, ktoré sa viažu na podstatne väčší ťažký reťazec. Príslušná väzba sa vyskytuje špecificky na väzobné domény pre ľahké reťazce (LCBD).

Existujú rôzne ľahké reťazce, ktorých funkcia je na jednej strane čisto štrukturálna (podstatný ľahký reťazec) a na druhej strane reguluje aktivitu motorickej domény (regulačný ľahký reťazec).

Je potrebné venovať osobitnú pozornosť regulácii svalovej aktivity iónmi Ca 2+, ktorá prebieha prostredníctvom regulačného ľahkého reťazca.

Pohyb myozínu v krížovom mostíku

Tu opísaný príklad ukazuje pohyb myozínu pomocou konvenčného myozínu II vo svaloch, v ktorých sú aktínové a myozínové vlákna vtláčané jeden do druhého. Proces s nekonvenčnými myozínmi je v zásade rovnaký, až na to, že tu blúdi myozín so svojim nákladom „putuje“ pozdĺž aktínového vlákna. Jedna hlava myozínu sa viaže striedavo, takže sa kladie „jedno chodidlo po druhom“. Pohyb je nasmerovaný, pretože myozín môže na aktínovom vlákne cestovať iba jedným smerom. Myozín zvyčajne beží smerom k plusovému koncu aktínového vlákna. Myozín VI, ktorý sa pohybuje v opačnom smere, bol doteraz výnimkou. Na rozdiel od kinezínu a dyneínu na mikrotubuloch rôzne nekonvenčné triedy myozínov preberajú pohyb v oboch smeroch na aktíne.

Motorickú aktivitu popisuje takzvaný krížový mostík. Motorická doména je sklonená oproti chvostovej oblasti. Pri absencii ATP sa pevne viaže na aktínové vlákna. Väzba ATP spôsobuje jeho disociáciu od aktínového vlákna. Uhol sklonu domény motora sa potom zmení na približne 90 ° (konformácia pred napájacím zdvihom). Po hydrolýze ATP na ADP + P sa myozín znovu viaže na aktínové vlákno. Po uvoľnení P a ADP dôjde k silovému zdvihu, sklopeniu zadnej časti uhla sklonu na 50 ° (konformácia po napájacom zdvihu). Pretože je myozín opäť pevne spojený s aktínovým vláknom, dochádza k riadenému pohybu. Prechod cez krížový mostík vo svale niekoľkokrát spôsobuje, že myozínové vlákna a aktínové vlákna skĺzavajú do seba; nastáva svalová kontrakcia.

Fáza 1 - Myozín (žltý) sa viaže na aktín (ružový). Toto je možné dosiahnuť konformačnou konverziou tropomyozínu, ktorý tak uvoľňuje väzbové miesta pre aktín pre myozín. Táto konformačná zmena tropomyozínu je vyvolaná väzbou iónov Ca 2+ na troponín. Udávaný uhol je asi 90 °.

Fáza 2 - Myozínové hlavy (žlté) štiepia ATP na ADP a fosfát a uskutočňujú svoj energetický zdvih v tomto procese. Viazaný aktín sa posúva v smere silového nárazu. Udávaný uhol je asi 50 °.

Fáza 3 - Hlavy myozínu (žlté) sa oddeľujú od aktínu (ružové) s absorpciou ATP.

Fáza 4 - Myozín (žltý) v pokoji. Actin (ružový).

Poskytovanie energie

Zásoba ATP vo svale je zvyčajne dostatočná na päť až šesť sekúnd nepretržitého cvičenia. Potom sa svaly metabolizujú kreatínfosfát (stačí asi ďalších desať sekúnd) a nakoniec glukóza (hroznový cukor).