Vedecký článok Bod zlomu spomaľuje metabolizmus cukru v krvi

Preskočte štítky

Štandardné odkazy

  • Domov
  • Vyhľadávanie
  • obsah
  • Pomoc
  • Kontakt
  • odtlačok
  • Ochrana dát

Navigácia:

  • Aktuálne
    • novinky
    • Kalendár na cukrovku
    • Politika v oblasti zdravia
    • Spravodaj
  • Informácie o cukrovke
  • Cukrovka v každodennom živote
  • výživa
  • Hlavné témy
  • Sprievodca diabetikom

Prezentácie výrobkov

o nás

Pre dôveryhodné informácie o zdraví sa riadime štandardom HONcode.

zlomu

Osvedčenie o med. Vyhľadávač MediSuch z hľadiska súladu s pokynmi z roku 2015.

Stabilizácia tohto bodu zlomeniny ponúka nové prístupy k liečbe cukrovky a patologickej obezity

Medzinárodný tím s účasťou Marburga objasnil štruktúru hormonálneho receptora

Cukor? Vždy s pokojom! Kontrola hladiny cukru v krvi prebieha v rozhodujúcom okamihu zmeny pomalšie ako porovnateľné hormonálne procesy. Vyplýva to zo štruktúry a funkcie receptora, ktorý reaguje na uvoľnenie hormónu glukagónu - prevádza to na bunkovú odpoveď, ktorá vedie k zvýšeniu hladiny cukru v krvi, ale s oneskorením. Medzinárodný výskumný tím vedený marburským biológom Dr. Daniel Hilger sa pozorne pozrel na receptor; podáva správy o svojich výsledkoch vo vedeckom časopise „Science“.

Hormón glukagón riadi hladinu cukru v krvi, čo ovplyvňuje obezitu a cukrovku. Keď pankreas uvoľní hormón, komplikovaná sekvencia molekulárnych interakcií vedie k uvoľneniu cukru. Začína sa to naviazaním glukagónu na jeho receptor, ktorý je zakotvený v bunkovej membráne. „Vďaka svojej základnej úlohe v metabolizme glukózy sa receptor hodí ako cieľ liečby pacientov trpiacich cukrovkou alebo patologickou obezitou,“ hovorí Daniel Hilger, ktorý vo výskume hral kľúčovú úlohu.

Len čo sa glukagón spojí s receptorom na povrchu bunky, vyvolá to kaskádu reakcií vo vnútri bunky, čo v konečnom dôsledku vedie k zvýšenému uvoľňovaniu cukru do krvi. Receptor v tvare reťazca má 7 transmembránových domén, ktoré prechádzajú cez bunkovú membránu, aby v nej ukotvili receptor. Molekula receptora podobného reťazcu je umiestnená v množstve slučiek, ktoré ukotvujú receptor v bunkovej membráne. Vedci spolupracujúci s Hilgerom objasnili štruktúru receptora pomocou kryoelektrónovej mikroskopie, pri ktorej sú molekuly silne ochladené. „Vytvorili sme umelú molekulu glukagónu so zlepšenou rozpustnosťou, ktorú sme komplexne preskúmali s receptorom,“ vysvetľuje Hilger, ktorý tento výskum uskutočňoval ešte počas štúdia na Stanfordskej univerzite v USA.

Jedna z transmembránových domén molekulárnych slučiek obsahuje výrazný zlom; nevyskytuje sa v príbuzných receptoroch pre iné poslové látky - rozdiel nie je bez následkov: To zjavne spomaľuje aktiváciu proteínov, ktoré sú vo vnútri bunky.

„Glukagónový hormón má silnú tendenciu pripájať sa k receptoru a zostať tam,“ vysvetľuje biológ. To by mohlo viesť k ďalšiemu a ďalšiemu zvyšovaniu hladiny cukru v krvi. „Máme podozrenie, že ťažšia aktivácia následných signálnych proteínov umožňuje lepšiu kontrolu nad zvýšením hladiny cukru v krvi.“.

Skupina tiež analyzovala ďalšie proteíny z rovnakej rodiny receptorov. „Výsledky naznačujú, že pozorované rozdiely je možné zovšeobecniť na celú triedu príbuzných receptorov,“ uvádza Hilger. Vedúci skupiny má podozrenie, že ak nájdete účinné látky, ktoré stabilizujú miesto zlomeniny, mohlo by to otvoriť úplne nové možnosti liečby - napríklad v prípade cukrovky a patologickej obezity.

Biológ Dr. Daniel Hilger vedie výskumnú skupinu v oddelení farmácie na Philipps University. Publikácia vznikla v laboratóriu laureáta Nobelovej ceny za chémiu profesora Dr. Brian Kobilka na Stanfordskej univerzite. Štúdie sa okrem Hilgera zúčastnili aj ďalší vedci zo Stanfordovej univerzity a ďalších výskumných inštitúcií z USA, Dánska a Japonska. Výskum finančne podporila Nemecká akademická výmenná služba a niekoľko financujúcich organizácií.

Pôvodná publikácia: Daniel Hilger, Kaavya Krishna Kumar, Hongli Hu a kol.: Štrukturálne pohľady na rozdiely v aktivácii G proteínu GPCR rodiny A a rodiny B, Science 2020, DOI: 10.1126/science.aba3373

Táto tlačová správa bola odoslaná prostredníctvom - idw -.

posledná úprava: 10. 8. 2020