Viac bielkovín pre lepšie zdravie a menej

Všetko o bielkovinách, bielkovinách a bielkovinách

zdravie

Vedecký článok 2014 19 strán

Ukážka čítania

Viac bielkovín pre lepšie zdravie a menšiu obezitu?

Dr. h.c. (AM) Sven-David Müller, MSc.

V porovnaní s uhľohydrátmi a tukmi vedú bielkoviny, ktoré sú hovorovo známe ako bielkoviny, vo vnímaní verejnosti a tiež vo výživovej medicíne tienisté. Proteíny prakticky neexistujú, najmä pri profylaxii a liečbe nadváhy a obezity. Ale tieto živiny nemajú žiadny vplyv na prírastok telesnej hmotnosti. Odporúčanie Nemecka pre výživu (DGE) e. V. v Nemecku sleduje prakticky každý. Je však naozaj 0,8 gramu bielkovín na jeden kilogram tela? A je nebezpečné pridávať viac bielkovín? Najmä v diskusii o stravovaní ide takmer vždy o nízky alebo vysoký obsah sacharidov alebo tukov. Súčasné vedecké objavy však ukazujú, že bielkoviny majú veľký význam pre udržanie zdravia a ovplyvnenie telesnej hmotnosti.

Atóm síry (S), ďalšie sú tiež tvorené prvkom fosfát (P). V dospelom organizme je 50% bielkovín vo svalovom tkanive, 25% v spojivovom tkanive vo forme elastínu a keratínu a 25% vo vnútorných orgánoch a v krvi. Príjem bielkovín by mal byť dostatočný denne na udržanie zdravia a zmiernenie určitých chorôb. Bielkoviny sú tvorené aminokyselinami a najmä aminokyseliny majú veľký terapeutický potenciál. Napríklad štúdie renomovaného výskumného pracovníka v oblasti výživy profesora Dr. Jürgen Spona, že suplementácia určitých aminokyselín môže viesť k úľave od miernej až stredne ťažkej depresie.

Funkcie bielkovín

Bielkoviny sú súčasťou všetkých buniek a určujú stavbu, štruktúru a metabolizmus bunky. Bielkoviny vykonávajú v ľudskom organizme množstvo dôležitých úloh. Slúžia ako

- Enzýmy (biokatalyzátory) a hormóny, ako je inzulín
- Transportné proteíny, napríklad hemoglobín alebo lipoproteíny
- Zásobné proteíny, napríklad feritín uchovávajúci železo
- Pohybové proteíny, napríklad myozín a aktín vo svalových bunkách
- Štrukturálne proteíny, ako je kolagén v šľachách a svaloch
- Protilátky v imunitnom systéme
- Vysielač nervových impulzov, napríklad počas vizuálneho procesu [2]
- Faktory zrážania, napríklad trombín
- Pufr v acidobázickej rovnováhe
- Poskytovateľ energie v metabolizme hladu alebo vytrvalostných športoch. [3]

Energetická hustota bielkovín je 17,2 kJ/g (= 4,1 kcal/g). Proteíny požité z potravy sa štiepia na svoje stavebné bloky v tenkom čreve, aminokyseliny sa vstrebávajú a slúžia ako materiál na stavbu vlastných bielkovín v tele. Telo využíva bielkoviny ako zdroj energie iba vtedy, keď vyčerpalo zásoby sacharidov. To sa deje počas dlhšieho obdobia hladovania. Komplikovaným chemickým procesom sa glukóza môže vyrábať v pečeni z glukogénnych aminokyselín ako zdroja energie. Rovnako ako mastné kyseliny sa aj ketogénne aminokyseliny môžu štiepiť na ketolátky, ktoré sú metabolizované orgánmi ako alternatíva k glukóze v čase nedostatočného prísunu.

Názvy 20 nájdených aminokyselín sú často odvodené od živočíšnych alebo rastlinných tkanív, v ktorých boli prvýkrát objavené a izolované. Glutamín bol pomenovaný podľa pšeničného proteínu gluténu, tyrozínu z gréckeho slova pre syr a asparagínu z latinského názvu pre špargľu. [4] Aminokyseliny navzájom vytvárajú väzby. Zreťazenie dvoch aminokyselín sa nazýva dipeptid, tri aminokyseliny ako tripeptid, až desať aminokyselín ako oligopeptid a desať až 100 aminokyselín ako polypeptid. Ak je prepojených viac ako 100, hovoríme o bielkovinách. V ľudskom tele sú bielkoviny tvorené až z 20 rôznych aminokyselín. V závislosti na frekvencii a poradí kombinovaných aminokyselín existuje takmer nekonečné množstvo možností zloženia aminokyselín. [5]

Obrázok nie je súčasťou tohto výňatku

Obrázok: Štruktúra aminokyselín

Aminoskupina a karboxylová skupina sú pripojené k rovnakému atómu uhlíka vo všetkých aminokyselinách. Na tento centrálny atóm a-C sú naviazané nasledujúce skupiny:

- Aminoskupina (-NH2)
- Karboxylová skupina (-COOH)
- Jeden atóm vodíka (-H)

Odlišná bočná reťaz (R)

Rozdiel medzi jednotlivými aminokyselinami spočíva v type bočného reťazca (zvyšok), ktorý má inú štruktúru, veľkosť, elektrický náboj a rozpustnosť vo vode. [6] Aminokyseliny sa delia na nevyhnutné a nevyhnutné (nevyhnutné). Niektoré aminokyseliny sú niekedy nevyhnutné, pretože sú nevyhnutné iba v určitých fázach.

Nepostrádateľné aminokyseliny = dôležité stavebné zložky bielkovín

Aminokyseliny je možné prevádzať na seba transamináciou. Predpokladom toho je, aby si organizmus mohol syntetizovať zodpovedajúcu α-ketokyselinu. Toto je prípad iba 11 z 20 proteinogénnych aminokyselín. Zvyšných 9 aminokyselín musí byť dodaných telu, označujú sa ako nevyhnutné aminokyseliny a musia byť prijímané spolu s bielkovinami v strave. [7]

Tieto nevyhnutné aminokyseliny sú: histidín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, fenylalanín, treonín, tryptofán a valín. [8]

Niektoré spotrebovateľné aminokyseliny, ktoré sa v tele syntetizujú z prekurzorov, sú nevyhnutné iba pri konkrétnych metabolických stresoch. Za zvláštnych podmienok, ako je horúčka alebo infekcie, sa tieto nedajú vytvoriť pomocou vlastnej syntézy. V týchto situáciách sa stanú podmienene nevyhnutnými aminokyselinami. Patria sem napríklad cysteín, tyrozín, arginín a najmä kyselina glutámová. [9] Existuje niekoľko dedičných metabolických porúch, pri ktorých zlyhávajú enzýmy potrebné na syntézu určitých aminokyselín. Najznámejším príkladom je fenylketonúria. Pri tomto ochorení nemožno fenylalanín premeniť na tyrozín, tyrozín je pre týchto ľudí nevyhnutnou aminokyselinou.